Acrobiosystems for English
icon_bulk_orderBulk inquiry/Quick order
0
There is no goods in the shopping cart !
A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S T U V W X Y Z 0-9
Your Position: Home > Proteine der Familie der Interferone (IFN)

Proteine der Familie der Interferone (IFN)

Proteine der Familie der Interferone (IFN)
Einführung

Interferon (IFN) wurde erstmals 1957 von Alick Isaacs und Jean Lindenmann im Rahmen ihrer ersten Studien über virale Interferenzen entdeckt. Im Laufe der Jahre wurden verschiedene Studien über IFN durchgeführt, in denen seine antivirale Aktivität untersucht wurde. Erst 1980 konnte IFN in großem Maßstab für Forschungszwecke hergestellt werden, wobei die bahnbrechende rekombinante DNA-Technologie eingesetzt wurde. Es wurde entdeckt, dass IFN-Proteine neben ihrer inhärenten antiviralen Aktivität auch eine antitumorale und immunmodulatorische Funktion haben, worauf hin sie als eine Untergruppe der Zytokine eingestuft werden.

Die IFN-Proteinfamilie wird nach ihrem jeweiligen Rezeptor in drei Typen unterteilt: Typ I, Typ II und Typ III, die jeweils an unterschiedlichen Orten in der Zelle produziert werden. IFN-α und IFN-β sind die bekanntesten Vertreter der Typ-I-IFNs und werden hauptsächlich durch Pathogenese-assoziierte molekulare Muster (PAMPs) produziert. PAMPs werden durch Stimulation von Toll-like-Rezeptoren (TLR) oder zytoplasmatischen Mustererkennungsrezeptoren auf der Zellmembran ausgelöst. Bei den IFN vom Typ II gibt es nur einen Typ, IFN-γ, der von einer Vielzahl von Zellen des Immunsystems produziert wird. Dazu gehören angeborene lymphoidähnliche Zellpopulationen wie angeborene Lymphozyten (ILC) und natürliche Killerzellen (NK) sowie adaptive Immunzellen, bestehend aus T-Helferzellen 1 (Th1) und zytotoxischen T-Lymphozyten CD8 (CTL). Typ-III-IFNs werden hauptsächlich von Epithelzellen in nicht-hämatopoetischen Zellen produziert, wobei Viren die Expression von Typ-III-Interferon in verschiedenen Zelltypen vermitteln können. Seit der Entdeckung dieser IFNs im Jahr 2003 ist der genaue Mechanismus ihrer Produktion jedoch noch unbekannt und Gegenstand verschiedener wissenschaftlicher Studien.

Die entsprechenden Signalwege der drei IFN-Typen sind ebenfalls unterschiedlich, da sie jeweils an unterschiedlichen Anordnungen von heterodimeren Rezeptorkomplexen binden. Die intrazelluläre Signalübertragung erfolgt über den Janus-Kinase-Signalübertragungsweg und wirkt als Aktivator der Transkription (JAK/STAT).

The main transduction pathways of the IFN signaling

The main transduction pathways of the IFN signaling

Mechanism of action of a drug targeting IFN (Anifrolumab)

Mechanism of action of a drug targeting IFN (Anifrolumab)

Aufgrund der weitreichenden Auswirkungen der IFN-Regulationswege wird IFN häufig mit dem Fortschreiten von Tumorerkrankungen in Verbindung gebracht. In-vitro-Studien haben gezeigt, dass IFN das Wachstum von Tumorzellen hemmen kann, indem es den Zellkreislauf hochreguliert und gleichzeitig eine Apoptose auslöst, wobei es sich an Apoptose-induzierende Liganden bindet, die mit Tumornekrosefaktoren in Verbindung stehen. In-vivo-Studien haben jedoch gezeigt, dass die Zerstörung des Typ-I- oder Typ-II-Interferon-Signalweges die Tumorentstehung und -progression beschleunigt.

Die Korrelation zwischen sowohl Typ-I- als auch Typ-II-IFN-Reaktionen und onkogenen Wirkungen hat gezeigt, dass IFN ein wichtiger Weg zur Erforschung von Arzneimittelresistenz bei Krebs ist. Dies wurde an den verbliebenen Tumorzellen nach einer Krebstherapie beobachtet, die intakte oder teilweise intakte IFN-Signalwege aufwiesen. Infolgedessen entwickelt sich eine Resistenz gegen die virale Replikation, die verhindert, dass zielgerichtete Therapeutika ihre normale Anti-Tumor-Wirkung entfalten können. Um dies zu bekämpfen, können gezielte Therapien, die die JAK/STAT-Signalübertragung durch IFN hemmen, eine Möglichkeit zur Überwindung der Arzneimittelresistenz sein.

Zur Unterstützung Ihrer Forschung im Bereich der IFN-Proteinfamilie bietet ACROBiosystems einen umfassenden Katalog hochwertiger IFNs an, die Ihren Anforderungen in der Arzneimittelforschung, Funktionsbewertung und Qualitätskontrolle entsprechen.

Produktmerkmale

HEK293 exprimiert, ursprüngliche Proteinkonformation

Hohe Reinheit, bestätigt durch SDS-PAGE

Hohe strukturelle Homogenität, bestätigt durch SEC-MALS

Hohe Bioaktivität, bestätigt durch ELISA/SPR/BLI – Verfahrensanweisung verfügbar

Hohe Konsistenz von Charge zu Charge

Produktliste
Molecule Cat. No. Species Product Description Preorder/Order
Daten zur Überprüfung
High purity and structural homogeneity verified by SDS-PAGE and SEC-MALS
High purity and structural homogeneity verified by SDS-PAGE and SEC-MALS

Human IFN-alpha 1 (Cat. No. IFA-H5258), Fc Tag on SDS-PAGE under reducing (R) condition. The gel was stained overnight with Coomassie Blue. The purity of the protein is greater than 95%.

High purity and structural homogeneity verified by SDS-PAGE and SEC-MALS

The purity of Human IFN-alpha 1, Fc Tag (Cat. No. IFA-H5258) is more than 90% and the molecular weight of this protein is around 90-118 kDa verified by SEC-MALS.

High biological activity verified by ELISA

High biological activity verified by ELISA

Immobilized ActiveMax® Human IFN-gamma, Tag Free (Cat. No. IFG-H4211) at 5 μg/mL (100 μL/well) can bind Human IFN-gamma R1, His Tag (Cat. No. IF1-H5223) with a linear range of 0.01-0.313 μg/mL.

High biological activity verified by ELISA

Immobilized Human IFNAR2, His Tag (Cat. No. IF2-H5224) at 5 μg/mL (100 μL/well) can bind Human IFN-alpha 2b (K46R), Fc Tag (Cat. No. IFB-H5253) with a linear range of 2.4-10 ng/mL.

High biological activity verified by SPR

High affinity verified by SPR and BLI

Loaded Human IFN-alpha 1, His Tag (Cat. No. IFA-H52H9) on HIS1K Biosensor, can bind Human IFNAR1, Fc Tag (Cat. No. IF1-H5253) with an affinity constant of 0.191 μM as determined in BLI assay (ForteBio Octet Red96e).

High affinity verified by SPR and BLI

Mouse IFN-alpha / beta R1, His Tag (Cat. No. IF1-M5225) immobilized on CM5 Chip can bind Mouse IFN-alpha 1, His Tag (Cat. No. IFA-M52H3) with an affinity constant of 2.96 μM as determined in a SPR assay (Biacore 8K).

Referenzen
  • 1. Li Q, Tan F, Wang Y, et al. The gamble between oncolytic virus therapy and IFN[J]. Frontiers in Immunology, 2022, 13.https://doi.org/10.3389/fimmu.2022.971674.
  • 2. Zhang X, Zou M, Liang Y, et al. Arctigenin inhibits abnormal germinal center reactions and attenuates murine lupus by inhibiting IFN-I pathway[J]. European Journal of Pharmacology, 2022, 919: 174808.https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2022.174808.
  • 3. Barrat F J, Crow M K, Ivashkiv L B. Interferon target-gene expression and epigenomic signatures in health and disease[J]. Nature immunology, 2019, 20(12): 1574-1583.https://doi.org/10.1038/s41590-019-0466-2.
  • 4. Felten R, Scher F, Sagez F, et al. Spotlight on anifrolumab and its potential for the treatment of moderate-to-severe systemic lupus erythematosus: evidence to date[J]. Drug design, development and therapy, 2019, 13: 1535.https://doi.org/10.2147/DDDT.S170969.
ACRO Quality

This web search service is supported by Google Inc.

totop
Call us
Call us
North America:
+1 800-810-0816 (Toll Free)
Asia & Pacific:
+86 400-682-2521
Fax
Fax
+1 888-377-6111
Address
Address
1 Innovation Way, Newark, DE 19711, USA

Leave a message